Introduction of Casein Kinase 2

蛋白激酶CK2最早是由Burnett, G. 和Kennedy兩人於1954年，在肝臟萃取物中使用合成的酪蛋白(Casein)做為受質而發現的，由於當時先發現了CK1(Casein kinase 1)，因而以CK2稱之。它是一種於真核細胞中普遍存在的Serine/Threonine蛋白質激酶，其識別的序列往往是富含酸性胺基酸的片段，磷酸化的序列為S/T XXD/E。CK2通常以heterotetramer形式穩定存在，其組成包含二個具催化亞基 (αα，α'α'或αα'；α分子量41～44 kDa、α'分子量37～42 kDa) 與二個調節亞基 (β，分子量24～26 kDa)。它們的結構高度保守，主要存在於細胞質、細胞核、細胞膜和粒線體等部分。研究已發現CK2其磷酸化下游的受質蛋白已達三百多種，過去研究指出，CK2在基因的表達、蛋白質的合成、細胞增殖及凋亡過程中扮演重要角色。

CK2 subunits

早期研究指出，CK2為一個穩定的heterotetrameric complex，伴隨著研究與分析上的精進，發現CK2於細胞中是動態的複合體，每個CK2 subunits間的交互作用是高度動態的，因此，各個subunits都獨自具有生物功能，於不同物種組織的表現量亦有所不同。

α (/α')  subunit

α與α' subunit的基因分別位在不同染色體上，其胺基酸序列有高度相似性，這兩個催化亞基於細胞中是持續的活化，可隨意進出細胞核，維持細胞週期的進行，此外，它們多數以單體的形式存在於植物中。

β  subunit

β subunit為一調節亞基，以形成二聚體 (dimer) 將二個催化亞基α/α' subunit連結起來，其不僅可以調控α/α' subunit與其受質之間的結合，也可調節多種與自身結合的蛋白質激酶。